ADH5

ADH5
ساختارهای موجود
PDB	جستجوی هم‌ساخت‌شناسی: PDBe RCSB
فهرست شناسه‌های PDB
	1M6H, 1M6W, 1MA0, 1MC5, 1MP0, 1TEH, 2FZE, 2FZW, 3QJ5
معین‌کننده‌ها
نام‌های دیگر	ADH5, ADH-3, ADHX, FALDH, FDH, GSH-FDH, GSNOR, HEL-S-60p, alcohol dehydrogenase 5 (class III), chi polypeptide, BMFS7, AMEDS
شناسه‌های بیرونی	OMIM: 103710 MGI: 87929 HomoloGene: 68076 GeneCards: ADH5
موقعیت ژن (موش)
کروموزوم	کروموزوم ۳ (موش)
پایان	138,161,260 bp
هستی‌شناسی ژن
عملکرد ملکولی	• protein homodimerization activity; • zinc ion binding; • metal ion binding; • fatty acid binding; • formaldehyde dehydrogenase activity; • electron transfer activity; • oxidoreductase activity; • S-(hydroxymethyl)glutathione dehydrogenase activity; • alcohol dehydrogenase (NAD+) activity; • alcohol dehydrogenase activity, zinc-dependent;
ترکیبات سلولی	• سیتوپلاسم; • سیتوزول; • میتوکندری; • extracellular exosome;
فرایند زیستی	• respiratory system process; • retinoid metabolic process; • response to redox state; • positive regulation of blood pressure; • response to lipopolysaccharide; • peptidyl-cysteine S-nitrosylation; • response to nitrosative stress; • formaldehyde catabolic process; • ethanol oxidation; • زنجیره انتقال الکترون;
	منابع: آمیگو / کوئیک‌گو
هم‌ساخت‌شناسی
	128
	11532
	ENSG00000197894
	ENSMUSG00000028138
	P11766
	P28474
	NM_000671
	NM_007410 NM_001288578، NM_007410
	NP_000662
	NP_031436 NP_001275507، NP_031436
	ویکی‌داده
مشاهده/ویرایش انسان	مشاهده/ویرایش موش

الکل دهیدروژناز نوع ۳ یک آنزیم است که در انسان توسط ژن ADH5 کدگذاری می‌شود.^[۴]^[۵]^[۶]

این ژن کدگذاری‌کننده گلوتاتیون-وابسته فرمالدهید دهیدروژناز یا زیرواحد نوع ۳ الکل دهیدروژناز «چی» است که عضوی از خانواده الکل دهیدروژنازها است. اعضای این خانواده سوخت و ساز انواع متنوعی از بسترها، شامل اتانول، رتینول، سایر الکل‌های آلیفاتیک، هیدروکسی‌استروئیدها و محصولات پراکسیداسیون لیپید را انجام می‌دهند. الکل دهیدروژناز نوع ۳ یک همودیمر متشکل از ۲ زیرواحد «چی» است. این آنزیم عملاً فعالیتی برای اکسیداسیون اتانول ندارد، اما فعالیت بالایی برای اکسیداسیون الکل اولیه زنجیره بلند و اکسیداسیون اس-هیدروکسی‌متیل-گلوتاتیون که یک افزوده خودبخودی بین فرمالدهید و گلوتاتیون است، نشان می‌دهد.

این آنزیم جزء مهمی از سوخت‌وساز سلولی برای حذف فرمالدهید، یک ماده تحریک‌کننده و حساسیت‌زا که موجب اشک‌ریزش، رینیت، فارنژیت و درماتیت تماسی می‌شود، است.^[۶]

اهمیت بالینی

جهش‌های ژن ADH5 و ژن ALDH2 باعث سندرم AMED، یک اختلال دیژنیک اتوزومال مغلوب چندسیستمی می‌شود که با تأخیر در رشد سراسری، اختلال در رشد مغزی، کوتاهی قد، اختلال رشد و توسعه زودهنگام سندرم میلودیسپلاستیک و نارسایی مغز استخوان مشخص می‌شود. این سندرم برای اولین بار در سال ۲۰۲۰ توصیف شد.^[۷]

منابع

↑ ^۱٫۰ ^۱٫۱ ^۱٫۲ GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000028138 - Ensembl, May 2017
↑ "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
↑ "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
↑ Hur MW, Edenberg HJ (Dec 1992). "Cloning and characterization of the ADH5 gene encoding human alcohol dehydrogenase 5, formaldehyde dehydrogenase". Gene. 121 (2): 305–11. doi:10.1016/0378-1119(92)90135-C. PMID 1446828.
↑ Adinolfi A, Adinolfi M, Hopkinson DA (May 1984). "Immunological and biochemical characterization of the human alcohol dehydrogenase chi-ADH isozyme". Ann Hum Genet. 48 (Pt 1): 1–10. doi:10.1111/j.1469-1809.1984.tb00828.x. PMID 6424546. S2CID 85113864.
↑ ^۶٫۰ ^۶٫۱ "Entrez Gene: ADH5 alcohol dehydrogenase 5 (class III), chi polypeptide".
↑ Kniffin, Cassandra L. (27 November 2023) [Originally published on 13 January 2021]. "AMED SYNDROME, DIGENIC; AMEDS". Online Mendelian Inheritance in Man. Johns Hopkins University. #619151. Retrieved 1 May 2024.

برای مطالعهٔ بیشتر

Iborra FJ, Renau-Piqueras J, Portoles M, et al. (1992). "Immunocytochemical and biochemical demonstration of formaldhyde dehydrogenase (class III alcohol dehydrogenase) in the nucleus". J. Histochem. Cytochem. 40 (12): 1865–78. doi:10.1177/40.12.1453005. PMID 1453005.
Giri PR, Krug JF, Kozak C, et al. (1989). "Cloning and comparative mapping of a human class III (chi) alcohol dehydrogenase cDNA". Biochem. Biophys. Res. Commun. 164 (1): 453–60. doi:10.1016/0006-291X(89)91741-5. PMID 2679557.
Sharma CP, Fox EA, Holmquist B, et al. (1989). "cDNA sequence of human class III alcohol dehydrogenase". Biochem. Biophys. Res. Commun. 164 (2): 631–7. doi:10.1016/0006-291X(89)91507-6. PMID 2818582.
Beisswenger TB, Holmquist B, Vallee BL (1986). "chi-ADH is the sole alcohol dehydrogenase isozyme of mammalian brains: implications and inferences". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 82 (24): 8369–73. doi:10.1073/pnas.82.24.8369. PMC 390917. PMID 2934732.
Dafeldecker WP, Vallee BL (1986). "Organ-specific human alcohol dehydrogenase: isolation and characterization of isozymes from testis". Biochem. Biophys. Res. Commun. 134 (3): 1056–63. doi:10.1016/0006-291X(86)90358-X. PMID 2936344.
Kaiser R, Holmquist B, Hempel J, et al. (1988). "Class III human liver alcohol dehydrogenase: a novel structural type equidistantly related to the class I and class II enzymes". Biochemistry. 27 (4): 1132–40. doi:10.1021/bi00404a009. PMID 3365377.
Khokha AM, Voronov PP, Zimatkin SM (1994). "[Immunoenzyme and immunohistochemical analysis of class III alcohol dehydrogenase from human testis]". Biokhimiia. 59 (7): 997–1002. PMID 7948423.
Engeland K, Höög JO, Holmquist B, et al. (1993). "Mutation of Arg-115 of human class III alcohol dehydrogenase: a binding site required for formaldehyde dehydrogenase activity and fatty acid activation". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 90 (6): 2491–4. Bibcode:1993PNAS...90.2491E. doi:10.1073/pnas.90.6.2491. PMC 46113. PMID 8460164.
Holmquist B, Moulis JM, Engeland K, Vallee BL (1993). "Role of arginine 115 in fatty acid activation and formaldehyde dehydrogenase activity of human class III alcohol dehydrogenase". Biochemistry. 32 (19): 5139–44. doi:10.1021/bi00070a024. PMID 8494891.
Engeland K, Maret W (1993). "Extrahepatic, differential expression of four classes of human alcohol dehydrogenase". Biochem. Biophys. Res. Commun. 193 (1): 47–53. doi:10.1006/bbrc.1993.1588. PMID 8503936.
Yang ZN, Bosron WF, Hurley TD (1997). "Structure of human chi chi alcohol dehydrogenase: a glutathione-dependent formaldehyde dehydrogenase". J. Mol. Biol. 265 (3): 330–43. doi:10.1006/jmbi.1996.0731. PMID 9018047.
Mori O, Haseba T, Kameyama K, et al. (2000). "Histological distribution of class III alcohol dehydrogenase in human brain". Brain Res. 852 (1): 186–90. doi:10.1016/S0006-8993(99)02201-5. PMID 10661511. S2CID 23510523.
Sanghani PC, Stone CL, Ray BD, et al. (2000). "Kinetic mechanism of human glutathione-dependent formaldehyde dehydrogenase". Biochemistry. 39 (35): 10720–9. doi:10.1021/bi9929711. PMID 10978156.
Lee DK, Suh D, Edenberg HJ, Hur MW (2002). "POZ domain transcription factor, FBI-1, represses transcription of ADH5/FDH by interacting with the zinc finger and interfering with DNA binding activity of Sp1". J. Biol. Chem. 277 (30): 26761–8. doi:10.1074/jbc.M202078200. PMID 12004059.
Jelski W, Chrostek L, Szmitkowski M, Laszewicz W (2002). "Activity of class I, II, III, and IV alcohol dehydrogenase isoenzymes in human gastric mucosa". Dig. Dis. Sci. 47 (7): 1554–7. doi:10.1023/A:1015871219922. PMID 12141816. S2CID 31197228.
Sanghani PC, Robinson H, Bosron WF, Hurley TD (2002). "Human glutathione-dependent formaldehyde dehydrogenase. Structures of apo, binary, and inhibitory ternary complexes". Biochemistry. 41 (35): 10778–86. doi:10.1021/bi0257639. PMID 12196016.
Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al. (2003). "Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99 (26): 16899–903. Bibcode:2002PNAS...9916899M. doi:10.1073/pnas.242603899. PMC 139241. PMID 12477932.
Sanghani PC, Bosron WF, Hurley TD (2003). "Human glutathione-dependent formaldehyde dehydrogenase. Structural changes associated with ternary complex formation". Biochemistry. 41 (51): 15189–94. doi:10.1021/bi026705q. PMID 12484756.

پیوند به بیرون

مکان ژنوم ADH5 انسانی و صفحهٔ جزئیات ژنی ADH5 در سامانه جستجوی بانک ژنی دانشگاه کالیفرنیا، سانتا کروز.

[refGRCm38Ensembl-1] ۱٫۰ ^۱٫۱ ^۱٫۲ GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000028138 - Ensembl, May 2017

[2] "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.

[3] "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.

[pmid_1446828-4] Hur MW, Edenberg HJ (Dec 1992). "Cloning and characterization of the ADH5 gene encoding human alcohol dehydrogenase 5, formaldehyde dehydrogenase". Gene. 121 (2): 305–11. doi:10.1016/0378-1119(92)90135-C. PMID 1446828.

[pmid_6424546-5] Adinolfi A, Adinolfi M, Hopkinson DA (May 1984). "Immunological and biochemical characterization of the human alcohol dehydrogenase chi-ADH isozyme". Ann Hum Genet. 48 (Pt 1): 1–10. doi:10.1111/j.1469-1809.1984.tb00828.x. PMID 6424546. S2CID 85113864.

[entrez-6] ۶٫۰ ^۶٫۱ "Entrez Gene: ADH5 alcohol dehydrogenase 5 (class III), chi polypeptide".

[7] Kniffin, Cassandra L. (27 November 2023) [Originally published on 13 January 2021]. "AMED SYNDROME, DIGENIC; AMEDS". Online Mendelian Inheritance in Man. Johns Hopkins University. #619151. Retrieved 1 May 2024.

[۱]

[۲]

[۳]

[۴]

[۵]

[۶]

[۷]