EEF2K

EEF2K
Ідентифікатори
Символи	EEF2K, HSU93850, eEF-2K, eukaryotic elongation factor 2 kinase, CAMKIII, calmodulin-dependent protein kinase III
Зовнішні ІД	OMIM: 606968 MGI: 1195261 HomoloGene: 7299 GeneCards: EEF2K
Онтологія гена
Молекулярна функція	• nucleotide binding; • calcium ion binding; • protein kinase activity; • transferase activity; • protein serine/threonine kinase activity; • kinase activity; • translation factor activity, RNA binding; • calmodulin binding; • ATP binding; • elongation factor-2 kinase activity;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • гіалоплазма; • GO:0097483, GO:0097481 постсинаптичне ущільнення; • dendritic spine;
Біологічний процес	• positive regulation of endocytosis; • cellular response to cAMP; • response to ischemia; • negative regulation of apoptotic process; • cellular response to insulin stimulus; • positive regulation of synapse assembly; • translational elongation; • cellular response to calcium ion; • protein autophosphorylation; • cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus; • cellular response to anoxia; • protein phosphorylation; • positive regulation of dendritic spine morphogenesis; • regulation of protein autophosphorylation; • response to prolactin; • фосфорилювання;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ;
	Більше даних
Ортологи
	29904
	13631
	ENSG00000103319; ENSG00000284161
	ENSMUSG00000035064
	O00418
	O08796
	NM_013302
	NM_001267710; NM_001267711; NM_007908
	NP_037434
	NP_001254639; NP_001254640; NP_031934
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

EEF2K (англ. Eukaryotic elongation factor 2 kinase) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 16-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 725 амінокислот, а молекулярна маса — 82 144^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MADEDLIFRL	EGVDGGQSPR	AGHDGDSDGD	SDDEEGYFIC	PITDDPSSNQ
NVNSKVNKYY	SNLTKSERYS	SSGSPANSFH	FKEAWKHAIQ	KAKHMPDPWA
EFHLEDIATE	RATRHRYNAV	TGEWLDDEVL	IKMASQPFGR	GAMRECFRTK
KLSNFLHAQQ	WKGASNYVAK	RYIEPVDRDV	YFEDVRLQME	AKLWGEEYNR
HKPPKQVDIM	QMCIIELKDR	PGKPLFHLEH	YIEGKYIKYN	SNSGFVRDDN
IRLTPQAFSH	FTFERSGHQL	IVVDIQGVGD	LYTDPQIHTE	TGTDFGDGNL
GVRGMALFFY	SHACNRICES	MGLAPFDLSP	RERDAVNQNT	KLLQSAKTIL
RGTEEKCGSP	QVRTLSGSRP	PLLRPLSENS	GDENMSDVTF	DSLPSSPSSA
TPHSQKLDHL	HWPVFSDLDN	MASRDHDHLD	NHRESENSGD	SGYPSEKRGE
LDDPEPREHG	HSYSNRKYES	DEDSLGSSGR	VCVEKWNLLN	SSRLHLPRAS
AVALEVQRLN	ALDLEKKIGK	SILGKVHLAM	VRYHEGGRFC	EKGEEWDQES
AVFHLEHAAN	LGELEAIVGL	GLMYSQLPHH	ILADVSLKET	EENKTKGFDY
LLKAAEAGDR	QSMILVARAF	DSGQNLSPDR	CQDWLEALHW	YNTALEMTDC
DEGGEYDGMQ	DEPRYMMLAR	EAEMLFTGGY	GLEKDPQRSG	DLYTQAAEAA
MEAMKGRLAN	QYYQKAEEAW	AQMEE

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, кіназ, серин/треонінових протеїнкіназ, фосфопротеїнів. Задіяний у такому біологічному процесі, як ацетилювання. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами, молекулою кальмодуліну, іоном кальцію.

Література

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
Pavur K.S., Petrov A.N., Ryazanov A.G. (2000). Mapping the functional domains of elongation factor-2 kinase. Biochemistry. 39: 12216—12224. PMID 11015200 doi:10.1021/bi0007270
Knebel A., Morrice N., Cohen P. (2001). A novel method to identify protein kinase substrates: eEF2 kinase is phosphorylated and inhibited by SAPK4/p38delta. EMBO J. 20: 4360—4369. PMID 11500363 doi:10.1093/emboj/20.16.4360
Browne G.J., Finn S.G., Proud C.G. (2004). Stimulation of the AMP-activated protein kinase leads to activation of eukaryotic elongation factor 2 kinase and to its phosphorylation at a novel site, serine 398. J. Biol. Chem. 279: 12220—12231. PMID 14709557 doi:10.1074/jbc.M309773200
Beausoleil S.A., Villen J., Gerber S.A., Rush J., Gygi S.P. (2006). A probability-based approach for high-throughput protein phosphorylation analysis and site localization. Nat. Biotechnol. 24: 1285—1292. PMID 16964243 doi:10.1038/nbt1240
Smith E.M., Proud C.G. (2008). cdc2-cyclin B regulates eEF2 kinase activity in a cell cycle- and amino acid-dependent manner. EMBO J. 27: 1005—1016. PMID 18337751 doi:10.1038/emboj.2008.39

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:24615 (англ.) . Процитовано 11 вересня 2017.{cite web}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)
↑ UniProt, O00418 (англ.) . Архів оригіналу за 24 вересня 2017. Процитовано 11 вересня 2017.

Див. також

Хромосома 16

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

Портал «Біологія» Портал «Хімія»

[1] Human PubMed Reference:.

[2] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-3] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:24615 (англ.) . Процитовано 11 вересня 2017.{cite web}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)

[UniProt-4] UniProt, O00418 (англ.) . Архів оригіналу за 24 вересня 2017. Процитовано 11 вересня 2017.

[1]

[2]

[3]

[4]