EMILIN1

EMILIN1
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	2KA3, 2OII
Ідентифікатори
Символи	EMILIN1, EMI, EMILIN, gp115, elastin microfibril interfacer 1
Зовнішні ІД	OMIM: 130660 MGI: 1926189 HomoloGene: 5117 GeneCards: EMILIN1
Онтологія гена
Молекулярна функція	• GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • extracellular matrix constituent conferring elasticity; • identical protein binding; • integrin binding involved in cell-matrix adhesion; • extracellular matrix structural constituent;
Клітинна компонента	• колаген; • extracellular region; • екзосома; • міжклітинний простір; • GO:0005578 Позаклітинна матриця; • integrin alpha4-beta1 complex; • EMILIN complex; • collagen-containing extracellular matrix;
Біологічний процес	• адгезія клітин; • cell-matrix adhesion; • cell migration; • protein homotrimerization; • aortic valve morphogenesis; • GO:1901313 positive regulation of gene expression; • negative regulation of gene expression; • positive regulation of cell-substrate adhesion; • negative regulation of angiogenesis; • extracellular matrix organization; • negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway; • negative regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway; • negative regulation of collagen biosynthetic process; • elastic fiber assembly; • negative regulation of cell activation; • negative regulation of pathway-restricted SMAD protein phosphorylation; • negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade; • positive regulation of extracellular matrix assembly; • negative regulation of collagen fibril organization; • negative regulation of macrophage migration;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	11117
	100952
	ENSG00000138080
	ENSMUSG00000029163
	Q9Y6C2
	Q99K41
	NM_007046
	NM_133918
	NP_008977
	NP_598679
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

EMILIN1 (англ. Elastin microfibril interfacer 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 2-ї хромосоми. ^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 016 амінокислот, а молекулярна маса — 106 667^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MAPRTLWSCY	LCCLLTAAAG	AASYPPRGFS	LYTGSSGALS	PGGPQAQIAP
RPASRHRNWC	AYVVTRTVSC	VLEDGVETYV	KYQPCAWGQP	QCPQSIMYRR
FLRPRYRVAY	KTVTDMEWRC	CQGYGGDDCA	ESPAPALGPA	SSTPRPLAQP
ARPNLSGSSA	GSPLSGLGGE	GPGESEKVQQ	LEEQVQSLTK	ELQGLRGVLQ
GLSGRLAEDV	QRAVETAFNG	RQQPADAAAR	PGVHETLNEI	QHQLQLLDTR
VSTHDQELGH	LNNHHGGSSS	SGGSRAPAPA	SAPPGPSEEL	LRQLEQRLQE
SCSVCLAGLD	GFRRQQQEDR	ERLRAMEKLL	ASVEERQRHL	AGLAVGRRPP
QECCSPELGR	RLAELERRLD	VVAGSVTVLS	GRRGTELGGA	AGQGGHPPGY
TSLASRLSRL	EDRFNSTLGP	SEEQEESWPG	APGGLSHWLP	AARGRLEQLG
GLLANVSGEL	GGRLDLLEEQ	VAGAMQACGQ	LCSGAPGEQD	SQVSEILSAL
ERRVLDSEGQ	LRLVGSGLHT	VEAAGEARQA	TLEGLQEVVG	RLQDRVDAQD
ETAAEFTLRL	NLTAARLGQL	EGLLQAHGDE	GCGACGGVQE	ELGRLRDGVE
RCSCPLLPPR	GPGAGPGVGG	PSRGPLDGFS	VFGGSSGSAL	QALQGELSEV
ILSFSSLNDS	LNELQTTVEG	QGADLADLGA	TKDRIISEIN	RLQQEATEHA
TESEERFRGL	EEGQAQAGQC	PSLEGRLGRL	EGVCERLDTV	AGGLQGLREG
LSRHVAGLWA	GLRETNTTSQ	MQAALLEKLV	GGQAGLGRRL	GALNSSLQLL
EDRLHQLSLK	DLTGPAGEAG	PPGPPGLQGP	PGPAGPPGSP	GKDGQEGPIG
PPGPQGEQGV	EGAPAAPVPQ	VAFSAALSLP	RSEPGTVPFD	RVLLNDGGYY
DPETGVFTAP	LAGRYLLSAV	LTGHRHEKVE	AVLSRSNQGV	ARVDSGGYEP
EGLENKPVAE	SQPSPGTLGV	FSLILPLQAG	DTVCVDLVMG	QLAHSEEPLT
IFSGALLYGD	PELEHA

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Задіяний у таких біологічних процесах як клітинна адгезія, поліморфізм, альтернативний сплайсинг. Локалізований у позаклітинному матриксі. Також секретований назовні.

Література

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
Lewandrowski U., Moebius J., Walter U., Sickmann A. (2006). Elucidation of N-glycosylation sites on human platelet proteins: a glycoproteomic approach. Mol. Cell. Proteomics. 5: 226—233. PMID 16263699 doi:10.1074/mcp.M500324-MCP200

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:19880 (англ.) . Архів оригіналу за 7 квітня 2016. Процитовано 28 серпня 2017. [Архівовано 2016-04-07 у Wayback Machine.]
↑ UniProt, Q9Y6C2 (англ.) . Архів оригіналу за 9 грудня 2016. Процитовано 28 серпня 2017.

Див. також

Хромосома 2

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

Портал «Біологія» Портал «Хімія»

[1] Human PubMed Reference:.

[2] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-3] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:19880 (англ.) . Архів оригіналу за 7 квітня 2016. Процитовано 28 серпня 2017. [Архівовано 2016-04-07 у Wayback Machine.]

[UniProt-4] UniProt, Q9Y6C2 (англ.) . Архів оригіналу за 9 грудня 2016. Процитовано 28 серпня 2017.

[1]

[2]

[3]

[4]