HBEGF

HBEGF
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1XDT, 2M8S
Ідентифікатори
Символи	HBEGF, DTR, DTS, DTSF, HEGFL, heparin binding EGF like growth factor
Зовнішні ІД	OMIM: 126150 MGI: 96070 HomoloGene: 1466 GeneCards: HBEGF
Онтологія гена
Молекулярна функція	• growth factor activity; • heparin binding; • protein tyrosine kinase activity; • phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 3-kinase activity; • epidermal growth factor receptor binding;
Клітинна компонента	• extracellular region; • endocytic vesicle membrane; • integral component of membrane; • мембрана; • cell surface; • клітинна мембрана; • clathrin-coated endocytic vesicle membrane; • integral component of plasma membrane; • міжклітинний простір; • clathrin-coated vesicle membrane;
Біологічний процес	• positive regulation of keratinocyte migration; • cell chemotaxis; • MAPK cascade; • GO:0072468 сигнальна трансдукція; • wound healing, spreading of epidermal cells; • positive regulation of cell migration; • positive regulation of cell growth; • muscle organ development; • positive regulation of smooth muscle cell proliferation; • regulation of heart contraction; • negative regulation of elastin biosynthetic process; • cell migration; • positive regulation of wound healing; • epidermal growth factor receptor signaling pathway; • ERBB2 signaling pathway; • phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process; • peptidyl-tyrosine phosphorylation; • regulation of cell motility; • positive regulation of cell population proliferation; • positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation; • regulation of signaling receptor activity; • positive regulation of protein kinase B signaling; • negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway; • membrane organization;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ;
	Більше даних
Ортологи
	1839
	15200
	ENSG00000113070
	ENSMUSG00000024486
	Q99075
	Q06186
	NM_001945
	NM_010415
	NP_001936
	NP_034545
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

HBEGF (англ. Heparin binding EGF like growth factor) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 5-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 208 амінокислот, а молекулярна маса — 23 067^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MKLLPSVVLK	LFLAAVLSAL	VTGESLERLR	RGLAAGTSNP	DPPTVSTDQL
LPLGGGRDRK	VRDLQEADLD	LLRVTLSSKP	QALATPNKEE	HGKRKKKGKG
LGKKRDPCLR	KYKDFCIHGE	CKYVKELRAP	SCICHPGYHG	ERCHGLSLPV
ENRLYTYDHT	TILAVVAVVL	SSVCLLVIVG	LLMFRYHRRG	GYDVENEEKV
KLGMTNSH

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до рецепторів, факторів росту. Білок має сайт для зв'язування з молекулою гепарину. Локалізований у клітинній мембрані, мембрані. Також секретований назовні.

Література

Higashiyama S., Abraham J.A., Miller J., Fiddes J.C., Klagsbrun M. (1991). A heparin-binding growth factor secreted by macrophage-like cells that is related to EGF. Science. 251: 936—939. PMID 1840698 doi:10.1126/science.1840698
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
Mitamura T., Higashiyama S., Taniguchi N., Klagsbrun M., Mekada E. (1995). Diphtheria toxin binds to the epidermal growth factor (EGF)-like domain of human heparin-binding EGF-like growth factor/diphtheria toxin receptor and inhibits specifically its mitogenic activity. J. Biol. Chem. 270: 1015—1019. PMID 7836353 doi:10.1074/jbc.270.3.1015
Elenius K., Paul S., Allison G., Sun J., Klagsbrun M. (1997). Activation of HER4 by heparin-binding EGF-like growth factor stimulates chemotaxis but not proliferation. EMBO J. 16: 1268—1278. PMID 9135143 doi:10.1093/emboj/16.6.1268
Iwamoto R., Mekada E. (2006). ErbB and HB-EGF signaling in heart development and function. Cell Struct. Funct. 31: 1—14. PMID 16508205 doi:10.1247/csf.31.1
Halim A., Nilsson J., Ruetschi U., Hesse C., Larson G. (2011). Human urinary glycoproteomics; attachment site specific analysis of N-and O-linked glycosylations by CID and ECD. Mol. Cell. Proteomics: —. PMID 22171320 doi:10.1074/mcp.M111.013649