HSPH1

HSPH1
Ідентифікатори
Символи	HSPH1, HSP105, HSP105A, HSP105B, NY-CO-25, heat shock protein family H (Hsp110) member 1
Зовнішні ІД	OMIM: 610703 MGI: 105053 HomoloGene: 21322 GeneCards: HSPH1
Онтологія гена
Молекулярна функція	• nucleotide binding; • alpha-tubulin binding; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • ATP binding; • adenyl-nucleotide exchange factor activity;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • гіалоплазма; • endocytic vesicle lumen; • нуклеоплазма; • extracellular region; • мікротрубочка; • екзосома; • клітинне ядро; • GO:0009327 protein-containing complex;
Біологічний процес	• negative regulation of establishment of protein localization to mitochondrion; • positive regulation of protein tyrosine kinase activity; • negative regulation of p38MAPK cascade; • negative regulation of apoptotic signaling pathway; • рецептор-опосередкований ендоцитоз; • chaperone cofactor-dependent protein refolding; • positive regulation of NK T cell activation; • response to unfolded protein; • regulation of cellular response to heat; • negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to hydrogen peroxide; • positive regulation of MHC class I biosynthetic process; • GO:0003257, GO:0010735, GO:1901228, GO:1900622, GO:1904488 positive regulation of transcription by RNA polymerase II; • GO:0048552 regulation of catalytic activity;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ;
	Більше даних
Ортологи
	10808
	15505
	ENSG00000120694
	ENSMUSG00000029657
	Q92598
	Q61699
	NM_001286503; NM_001286504; NM_001286505; NM_006644; NM_001349704
	NM_013559; NM_001347534
	NP_001273432; NP_001273433; NP_001273434; NP_006635; NP_001336633
	NP_001334463; NP_038587
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

HSPH1 (англ. Heat shock protein family H (Hsp110) member 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 13-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 858 амінокислот, а молекулярна маса — 96 865^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MSVVGLDVGS	QSCYIAVARA	GGIETIANEF	SDRCTPSVIS	FGSKNRTIGV
AAKNQQITHA	NNTVSNFKRF	HGRAFNDPFI	QKEKENLSYD	LVPLKNGGVG
IKVMYMGEEH	LFSVEQITAM	LLTKLKETAE	NSLKKPVTDC	VISVPSFFTD
AERRSVLDAA	QIVGLNCLRL	MNDMTAVALN	YGIYKQDLPS	LDEKPRIVVF
VDMGHSAFQV	SACAFNKGKL	KVLGTAFDPF	LGGKNFDEKL	VEHFCAEFKT
KYKLDAKSKI	RALLRLYQEC	EKLKKLMSSN	STDLPLNIEC	FMNDKDVSGK
MNRSQFEELC	AELLQKIEVP	LYSLLEQTHL	KVEDVSAVEI	VGGATRIPAV
KERIAKFFGK	DISTTLNADE	AVARGCALQC	AILSPAFKVR	EFSVTDAVPF
PISLIWNHDS	EDTEGVHEVF	SRNHAAPFSK	VLTFLRRGPF	ELEAFYSDPQ
GVPYPEAKIG	RFVVQNVSAQ	KDGEKSRVKV	KVRVNTHGIF	TISTASMVEK
VPTEENEMSS	EADMECLNQR	PPENPDTDKN	VQQDNSEAGT	QPQVQTDAQQ
TSQSPPSPEL	TSEENKIPDA	DKANEKKVDQ	PPEAKKPKIK	VVNVELPIEA
NLVWQLGKDL	LNMYIETEGK	MIMQDKLEKE	RNDAKNAVEE	YVYEFRDKLC
GPYEKFICEQ	DHQNFLRLLT	ETEDWLYEEG	EDQAKQAYVD	KLEELMKIGT
PVKVRFQEAE	ERPKMFEELG	QRLQHYAKIA	ADFRNKDEKY	NHIDESEMKK
VEKSVNEVME	WMNNVMNAQA	KKSLDQDPVV	RAQEIKTKIK	ELNNTCEPVV
TQPKPKIESP	KLERTPNGPN	IDKKEEDLED	KNNFGAEPPH	QNGECYPNEK
NSVNMDLD

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Задіяний у такому біологічному процесі як відповідь на стрес. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами. Локалізований у цитоплазмі.

Література

Ishihara K., Yasuda K., Hatayama T. (1999). Molecular cloning, expression and localization of human 105 kDa heat shock protein, hsp105. Biochim. Biophys. Acta. 1444: 138—142. PMID 9931472 doi:10.1016/S0167-4781(98)00254-1
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
Hylander B.L., Chen X., Graf P.C.F., Subjeck J.R. (2000). The distribution and localization of hsp110 in brain. Brain Res. 869: 49—55. PMID 10865058 doi:10.1016/S0006-8993(00)02346-5
Rauch J.N., Gestwicki J.E. (2014). Binding of human nucleotide exchange factors to heat shock protein 70 (Hsp70) generates functionally distinct complexes in vitro. J. Biol. Chem. 289: 1402—1414. PMID 24318877 doi:10.1074/jbc.M113.521997