TSC1

TSC1
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	5EJC, 4Z6Y
Ідентифікатори
Символи	TSC1, LAM, TSC, tuberous sclerosis 1, TSC complex subunit 1
Зовнішні ІД	OMIM: 605284 MGI: 1929183 HomoloGene: 314 GeneCards: TSC1
Пов'язані генетичні захворювання
	Псоріаз, tuberous sclerosis 1, lymphangioleiomyomatosis, туберозний склероз, isolated focal cortical dysplasia type II
Онтологія гена
Молекулярна функція	• chaperone binding; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • protein N-terminus binding; • Hsp70 protein binding; • ATPase inhibitor activity; • Hsp90 protein binding; • GTPase activating protein binding;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • cell cortex; • growth cone; • внутрішньоклітинна мембранна органела; • lamellipodium; • мембрана; • мікрофіламент; • TSC1-TSC2 complex; • цитоскелет; • гіалоплазма; • клітинне ядро; • perinuclear region of cytoplasm; • lipid droplet; • клітинна мембрана; • cell projection; • GO:0009327 protein-containing complex; • chaperone complex; • GO:0097483, GO:0097481 постсинаптичне ущільнення;
Біологічний процес	• rRNA export from nucleus; • regulation of cell cycle; • neural tube closure; • cerebral cortex development; • memory T cell differentiation; • regulation of protein kinase activity; • positive regulation of focal adhesion assembly; • myelination; • GO:1903105 negative regulation of insulin receptor signaling pathway; • synapse organization; • regulation of translation; • hippocampus development; • regulation of phosphoprotein phosphatase activity; • cell-matrix adhesion; • potassium ion transport; • адаптивна імунна відповідь; • protein heterooligomerization; • розвиток нирки; • нейробіологія розвитку; • cell projection organization; • GO:0032861, GO:0032862, GO:0032856 activation of GTPase activity; • regulation of focal adhesion assembly; • glucose import; • regulation of cell-matrix adhesion; • negative regulation of cell size; • response to insulin; • cardiac muscle cell differentiation; • negative regulation of translation; • negative regulation of cell population proliferation; • cellular response to oxygen-glucose deprivation; • adult locomotory behavior; • negative regulation of TOR signaling; • regulation of neuron death; • negative regulation of macroautophagy; • negative regulation of neuron projection development; • positive regulation of macroautophagy; • GO:0034259 negative regulation of GTPase activity; • regulation of stress fiber assembly; • positive regulation of stress fiber assembly; • negative regulation of oxidative stress-induced neuron death; • negative regulation of ATP-dependent activity; • protein stabilization;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	7248
	64930
	ENSG00000165699
	ENSMUSG00000026812
	Q92574
	Q9EP53
	NM_000368; NM_001008567; NM_001162426; NM_001162427; NM_001362177
	NM_022887; NM_001289575; NM_001289576
	NP_000359; NP_001155898; NP_001155899; NP_001349106
	NP_001276504; NP_001276505; NP_075025
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

TSC1 (англ. TSC complex subunit 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 9-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 164 амінокислот, а молекулярна маса — 129 767^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MAQQANVGEL	LAMLDSPMLG	VRDDVTAVFK	ENLNSDRGPM	LVNTLVDYYL
ETSSQPALHI	LTTLQEPHDK	HLLDRINEYV	GKAATRLSIL	SLLGHVIRLQ
PSWKHKLSQA	PLLPSLLKCL	KMDTDVVVLT	TGVLVLITML	PMIPQSGKQH
LLDFFDIFGR	LSSWCLKKPG	HVAEVYLVHL	HASVYALFHR	LYGMYPCNFV
SFLRSHYSMK	ENLETFEEVV	KPMMEHVRIH	PELVTGSKDH	ELDPRRWKRL
ETHDVVIECA	KISLDPTEAS	YEDGYSVSHQ	ISARFPHRSA	DVTTSPYADT
QNSYGCATST	PYSTSRLMLL	NMPGQLPQTL	SSPSTRLITE	PPQATLWSPS
MVCGMTTPPT	SPGNVPPDLS	HPYSKVFGTT	AGGKGTPLGT	PATSPPPAPL
CHSDDYVHIS	LPQATVTPPR	KEERMDSARP	CLHRQHHLLN	DRGSEEPPGS
KGSVTLSDLP	GFLGDLASEE	DSIEKDKEEA	AISRELSEIT	TAEAEPVVPR
GGFDSPFYRD	SLPGSQRKTH	SAASSSQGAS	VNPEPLHSSL	DKLGPDTPKQ
AFTPIDLPCG	SADESPAGDR	ECQTSLETSI	FTPSPCKIPP	PTRVGFGSGQ
PPPYDHLFEV	ALPKTAHHFV	IRKTEELLKK	AKGNTEEDGV	PSTSPMEVLD
RLIQQGADAH	SKELNKLPLP	SKSVDWTHFG	GSPPSDEIRT	LRDQLLLLHN
QLLYERFKRQ	QHALRNRRLL	RKVIKAAALE	EHNAAMKDQL	KLQEKDIQMW
KVSLQKEQAR	YNQLQEQRDT	MVTKLHSQIR	QLQHDREEFY	NQSQELQTKL
EDCRNMIAEL	RIELKKANNK	VCHTELLLSQ	VSQKLSNSES	VQQQMEFLNR
QLLVLGEVNE	LYLEQLQNKH	SDTTKEVEMM	KAAYRKELEK	NRSHVLQQTQ
RLDTSQKRIL	ELESHLAKKD	HLLLEQKKYL	EDVKLQARGQ	LQAAESRYEA
QKRITQVFEL	EILDLYGRLE	KDGLLKKLEE	EKAEAAEAAE	ERLDCCNDGC
SDSMVGHNEE	ASGHNGETKT	PRPSSARGSS	GSRGGGGSSS	SSSELSTPEK
PPHQRAGPFS	SRWETTMGEA	SASIPTTVGS	LPSSKSFLGM	KARELFRNKS
ESQCDEDGMT	SSLSESLKTE	LGKDLGVEAK	IPLNLDGPHP	SPPTPDSVGQ
LHIMDYNETH	HEHS

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до фосфопротеїнів. Задіяний у такому біологічному процесі, як альтернативний сплайсинг. Локалізований у цитоплазмі, мембрані.

Література

Li Y., Inoki K., Guan K.-L. (2004). Biochemical and functional characterizations of small GTPase Rheb and TSC2 GAP activity. Mol. Cell. Biol. 24: 7965—7975. PMID 15340059 DOI:10.1128/MCB.24.18.7965-7975.2004
Nellist M., Burgers P.C., van den Ouweland A.M.W., Halley D.J.J., Luider T.M. (2005). Phosphorylation and binding partner analysis of the TSC1-TSC2 complex. Biochem. Biophys. Res. Commun. 333: 818—826. PMID 15963462 DOI:10.1016/j.bbrc.2005.05.175
Benit P., Kara-Mostefa A., Hadj-Rabia S., Munnich A., Bonnefont J.-P. (1999). Protein truncation test for screening hamartin gene mutations and report of new disease-causing mutations. Hum. Mutat. 14: 428—432. PMID 10533069 DOI:10.1002/(SICI)1098-1004(199911)14:5<428::AID-HUMU9>3.0.CO;2-5
Hass J., Mayer K., Rott H.-D. (2000). Tuberous sclerosis type 1: three novel mutations detected in exon 15 by a combination of HDA and TGGE. Hum. Mutat. 16: 88—88. PMID 10874311 DOI:10.1002/1098-1004(200007)16:1<88::AID-HUMU15>3.3.CO;2-A
Pymar L.S., Platt F.M., Askham J.M., Morrison E.E., Knowles M.A. (2008). Bladder tumour-derived somatic TSC1 missense mutations cause loss of function via distinct mechanisms. Hum. Mol. Genet. 17: 2006—2017. PMID 18397877 DOI:10.1093/hmg/ddn098
Plank T.L., Yeung R.S., Henske E.P. (1998). Hamartin, the product of the tuberous sclerosis 1 (TSC1) gene, interacts with tuberin and appears to be localized to cytoplasmic vesicles. Cancer Res. 58: 4766—4770. PMID 9809973