UPF1

UPF1
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	2GJK, 2GK6, 2GK7, 2IYK, 2WJV, 2WJY, 2XZO, 2XZP
Ідентифікатори
Символи	UPF1, HNORF1, RENT1, pNORF1, smg-2, RNA helicase and ATPase, UPF1 RNA helicase and ATPase, UTF
Зовнішні ІД	OMIM: 601430 MGI: 107995 HomoloGene: 2185 GeneCards: UPF1
Реагує на сполуку
	Viroporin 3a
	Viroporin 3a
Онтологія гена
Молекулярна функція	• nucleotide binding; • DNA binding; • telomeric DNA binding; • zinc ion binding; • chromatin binding; • зв'язування з іоном металу; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • hydrolase activity; • ATP binding; • GO:0008026 helicase activity; • RNA binding;
Клітинна компонента	• гіалоплазма; • P-body; • exon-exon junction complex; • supraspliceosomal complex; • нуклеоплазма; • Хроматин; • цитоплазма; • клітинне ядро;
Біологічний процес	• regulation of translational termination; • telomere maintenance via semi-conservative replication; • positive regulation of mRNA catabolic process; • mRNA export from nucleus; • реплікація ДНК; • nuclear-transcribed mRNA catabolic process; • cellular response to interleukin-1; • nuclear-transcribed mRNA catabolic process, endonucleolytic cleavage-dependent decay; • histone mRNA catabolic process; • dosage compensation by inactivation of X chromosome; • cellular response to lipopolysaccharide; • 3'-UTR-mediated mRNA destabilization; • GO:0100026 Репарація ДНК; • nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay; • regulation of telomere maintenance; • cell cycle phase transition; • GO:0022415 viral process;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ;
	Більше даних
Ортологи
	5976
	19704
	ENSG00000005007
	ENSMUSG00000058301
	Q92900
	Q9EPU0
	NM_002911; NM_001297549
	NM_001122829; NM_030680
	NP_001284478; NP_002902; NP_001284478.1
	NP_001116301; NP_109605
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

UPF1 (англ. UPF1, RNA helicase and ATPase) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 19-ї хромосоми.^[5] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 129 амінокислот, а молекулярна маса — 124 345^[6].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MSVEAYGPSS	QTLTFLDTEE	AELLGADTQG	SEFEFTDFTL	PSQTQTPPGG
PGGPGGGGAG	GPGGAGAGAA	AGQLDAQVGP	EGILQNGAVD	DSVAKTSQLL
AELNFEEDEE	DTYYTKDLPI	HACSYCGIHD	PACVVYCNTS	KKWFCNGRGN
TSGSHIVNHL	VRAKCKEVTL	HKDGPLGETV	LECYNCGCRN	VFLLGFIPAK
ADSVVVLLCR	QPCASQSSLK	DINWDSSQWQ	PLIQDRCFLS	WLVKIPSEQE
QLRARQITAQ	QINKLEELWK	ENPSATLEDL	EKPGVDEEPQ	HVLLRYEDAY
QYQNIFGPLV	KLEADYDKKL	KESQTQDNIT	VRWDLGLNKK	RIAYFTLPKT
DSGNEDLVII	WLRDMRLMQG	DEICLRYKGD	LAPLWKGIGH	VIKVPDNYGD
EIAIELRSSV	GAPVEVTHNF	QVDFVWKSTS	FDRMQSALKT	FAVDETSVSG
YIYHKLLGHE	VEDVIIKCQL	PKRFTAQGLP	DLNHSQVYAV	KTVLQRPLSL
IQGPPGTGKT	VTSATIVYHL	ARQGNGPVLV	CAPSNIAVDQ	LTEKIHQTGL
KVVRLCAKSR	EAIDSPVSFL	ALHNQIRNMD	SMPELQKLQQ	LKDETGELSS
ADEKRYRALK	RTAERELLMN	ADVICCTCVG	AGDPRLAKMQ	FRSILIDEST
QATEPECMVP	VVLGAKQLIL	VGDHCQLGPV	VMCKKAAKAG	LSQSLFERLV
VLGIRPIRLQ	VQYRMHPALS	AFPSNIFYEG	SLQNGVTAAD	RVKKGFDFQW
PQPDKPMFFY	VTQGQEEIAS	SGTSYLNRTE	AANVEKITTK	LLKAGAKPDQ
IGIITPYEGQ	RSYLVQYMQF	SGSLHTKLYQ	EVEIASVDAF	QGREKDFIIL
SCVRANEHQG	IGFLNDPRRL	NVALTRARYG	VIIVGNPKAL	SKQPLWNHLL
NYYKEQKVLV	EGPLNNLRES	LMQFSKPRKL	VNTINPGARF	MTTAMYDARE
AIIPGSVYDR	SSQGRPSSMY	FQTHDQIGMI	SAGPSHVAAM	NIPIPFNLVM
PPMPPPGYFG	QANGPAAGRG	TPKGKTGRGG	RQKNRFGLPG	PSQTNLPNSQ
ASQDVASQPF	SQGALTQGYI	SMSQPSQMSQ	PGLSQPELSQ	DSYLGDEFKS
QIDVALSQDS	TYQGERAYQH	GGVTGLSQY

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, геліказ, фосфопротеїнів. Задіяний у такому біологічному процесі, як альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами, іонами металів, іоном цинку, РНК. Локалізований у цитоплазмі, ядрі.

Література

Perlick H.A., Medghalchi S.M., Spencer F.A., Kendzior R.J. Jr., Dietz H.C. (1996). Mammalian orthologues of a yeast regulator of nonsense transcript stability. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 93: 10928—10932. PMID 8855285 doi:10.1073/pnas.93.20.10928
Applequist S.E., Selg M., Raman C., Jaeck H.-M. (1997). Cloning and characterization of HUPF1, a human homolog of the Saccharomyces cerevisiae nonsense mRNA-reducing UPF1 protein. Nucleic Acids Res. 25: 814—821. PMID 9064659 doi:10.1093/nar/25.4.814
Page M.F., Carr B., Anders K.R., Grimson A., Anderson P. (1999). SMG-2 is a phosphorylated protein required for mRNA surveillance in Caenorhabditis elegans and related to Upf1p of yeast. Mol. Cell. Biol. 19: 5943—5951. PMID 10454541 doi:10.1128/MCB.19.9.5943
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
Lykke-Andersen J., Shu M.-D., Steitz J.A. (2000). Human Upf proteins target an mRNA for nonsense-mediated decay when bound downstream of a termination codon. Cell. 103: 1121—1131. PMID 11163187 doi:10.1016/S0092-8674(00)00214-2
Mendell J.T., Medghalchi S.M., Lake R.G., Noensie E.N., Dietz H.C. (2000). Novel Upf2p orthologues suggest a functional link between translation initiation and nonsense surveillance complexes. Mol. Cell. Biol. 20: 8944—8957. PMID 11073994 doi:10.1128/MCB.20.23.8944-8957.2000