PARP1

PARP1
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1UK0, 1UK1, 1WOK, 2COK, 2CR9, 2CS2, 2DMJ, 2JVN, 2L30, 2L31, 2RCW, 2RD6, 2RIQ, 3GJW, 3GN7, 3L3L, 3L3M, 3OD8, 3ODA, 3ODC, 3ODE, 4AV1, 4DQY, 4GV7, 4HHY, 4HHZ, 4L6S, 4OPX, 4OQA, 4OQB, 4PJT, 4UND, 4ZZZ, 5A00, 4R5W, 4R6E, 4UXB, 2N8A, 4XHU, 4RV6, 5HA9, 5DS3
Ідентифікатори
Символи	PARP1, ADPRT, ADPRT 1, ADPRT1, ARTD1, PARP, PARP-1, PPOL, pADPRT-1, poly(ADP-ribose) polymerase 1, Poly-PARP, PARS
Зовнішні ІД	OMIM: 173870 MGI: 1340806 HomoloGene: 1222 GeneCards: PARP1
Пов'язані генетичні захворювання
	меланома
Реагує на сполуку
	олапаріб, rucaparib
Онтологія гена
Молекулярна функція	• transferase activity; • DNA binding; • R-SMAD binding; • DNA ligase (ATP) activity; • protein N-terminus binding; • glycosyltransferase activity; • NAD binding; • zinc ion binding; • transcription factor binding; • histone deacetylase binding; • зв'язування з іоном металу; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • identical protein binding; • protein kinase binding; • estrogen receptor binding; • enzyme binding; • SMAD binding; • RNA binding; • NAD+ ADP-ribosyltransferase activity; • protein ADP-ribosylase activity; • RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding; • GO:0001077, GO:0001212, GO:0001213, GO:0001211, GO:0001205 DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific; • NAD DNA ADP-ribosyltransferase activity;
Клітинна компонента	• nuclear envelope; • мембрана; • transcription regulator complex; • нуклеоплазма; • ядерце; • мітохондрія; • клітинне ядро; • protein-DNA complex; • цитоплазма; • GO:0009327 protein-containing complex; • site of double-strand break; • site of DNA damage; • хромосома;
Біологічний процес	• positive regulation of transcription regulatory region DNA binding; • lagging strand elongation; • GO:0009373 regulation of transcription, DNA-templated; • mitochondrial DNA metabolic process; • mitochondrial DNA repair; • nucleotide-excision repair, DNA damage recognition; • mitochondrion organization; • signal transduction involved in regulation of gene expression; • protein autoprocessing; • GO:1901227 negative regulation of transcription by RNA polymerase II; • transcription by RNA polymerase II; • macrophage differentiation; • cellular response to DNA damage stimulus; • positive regulation of cardiac muscle hypertrophy; • global genome nucleotide-excision repair; • double-strand break repair via homologous recombination; • protein modification process; • cellular response to insulin stimulus; • negative regulation of telomere maintenance via telomere lengthening; • protein poly-ADP-ribosylation; • cellular response to oxidative stress; • DNA ligation involved in DNA repair; • nucleotide-excision repair, DNA incision; • GO:0100026 Репарація ДНК; • positive regulation of SMAD protein signal transduction; • nucleotide-excision repair, preincision complex assembly; • regulation of oxidative stress-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway; • cellular response to zinc ion; • regulation of SMAD protein complex assembly; • cellular response to amyloid-beta; • regulation of DNA methylation; • positive regulation of mitochondrial depolarization; • nucleotide-excision repair, DNA incision, 3'-to lesion; • positive regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway; • positive regulation of protein localization to nucleus; • nucleotide-excision repair, DNA incision, 5'-to lesion; • cellular response to transforming growth factor beta stimulus; • double-strand break repair; • transcription, DNA-templated; • positive regulation of myofibroblast differentiation; • nucleotide-excision repair, DNA duplex unwinding; • positive regulation of neuron death; • response to aldosterone; • transforming growth factor beta receptor signaling pathway; • nucleotide-excision repair, preincision complex stabilization; • response to gamma radiation; • GO:0048552 regulation of catalytic activity; • ATP generation from poly-ADP-D-ribose; • negative regulation of ATP biosynthetic process; • telomere maintenance; • protein ADP-ribosylation; • peptidyl-serine ADP-ribosylation; • GO:0003257, GO:0010735, GO:1901228, GO:1900622, GO:1904488 positive regulation of transcription by RNA polymerase II; • GO:0097285 апоптоз; • positive regulation of single strand break repair; • peptidyl-glutamic acid poly-ADP-ribosylation; • DNA ADP-ribosylation; • cellular response to UV; • protein auto-ADP-ribosylation; • positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	142
	11545
	ENSG00000143799
	ENSMUSG00000026496
	P09874
	P11103
	NM_001618
	NM_007415
	NP_001609; NP_001609.2
	н/д
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

PARP1 (англ. Poly(ADP-ribose) polymerase 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 1-ї хромосоми. ^[5] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 014 амінокислот, а молекулярна маса — 113 084^[6].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MAESSDKLYR	VEYAKSGRAS	CKKCSESIPK	DSLRMAIMVQ	SPMFDGKVPH
WYHFSCFWKV	GHSIRHPDVE	VDGFSELRWD	DQQKVKKTAE	AGGVTGKGQD
GIGSKAEKTL	GDFAAEYAKS	NRSTCKGCME	KIEKGQVRLS	KKMVDPEKPQ
LGMIDRWYHP	GCFVKNREEL	GFRPEYSASQ	LKGFSLLATE	DKEALKKQLP
GVKSEGKRKG	DEVDGVDEVA	KKKSKKEKDK	DSKLEKALKA	QNDLIWNIKD
ELKKVCSTND	LKELLIFNKQ	QVPSGESAIL	DRVADGMVFG	ALLPCEECSG
QLVFKSDAYY	CTGDVTAWTK	CMVKTQTPNR	KEWVTPKEFR	EISYLKKLKV
KKQDRIFPPE	TSASVAATPP	PSTASAPAAV	NSSASADKPL	SNMKILTLGK
LSRNKDEVKA	MIEKLGGKLT	GTANKASLCI	STKKEVEKMN	KKMEEVKEAN
IRVVSEDFLQ	DVSASTKSLQ	ELFLAHILSP	WGAEVKAEPV	EVVAPRGKSG
AALSKKSKGQ	VKEEGINKSE	KRMKLTLKGG	AAVDPDSGLE	HSAHVLEKGG
KVFSATLGLV	DIVKGTNSYY	KLQLLEDDKE	NRYWIFRSWG	RVGTVIGSNK
LEQMPSKEDA	IEHFMKLYEE	KTGNAWHSKN	FTKYPKKFYP	LEIDYGQDEE
AVKKLTVNPG	TKSKLPKPVQ	DLIKMIFDVE	SMKKAMVEYE	IDLQKMPLGK
LSKRQIQAAY	SILSEVQQAV	SQGSSDSQIL	DLSNRFYTLI	PHDFGMKKPP
LLNNADSVQA	KVEMLDNLLD	IEVAYSLLRG	GSDDSSKDPI	DVNYEKLKTD
IKVVDRDSEE	AEIIRKYVKN	THATTHNAYD	LEVIDIFKIE	REGECQRYKP
FKQLHNRRLL	WHGSRTTNFA	GILSQGLRIA	PPEAPVTGYM	FGKGIYFADM
VSKSANYCHT	SQGDPIGLIL	LGEVALGNMY	ELKHASHISK	LPKGKHSVKG
LGKTTPDPSA	NISLDGVDVP	LGTGISSGVN	DTSLLYNEYI	VYDIAQVNLK
YLLKLKFNFK	TSLW

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, глікозилтрансфераз. Задіяний у таких біологічних процесах як транскрипція, регуляція транскрипції, пошкодження ДНК, репарація ДНК. Білок має сайт для зв'язування з НАД, іонами металів, іоном цинку, ДНК. Локалізований у ядрі.

Література

Auer B., Nagl U., Herzog H., Schneider R., Schweiger M. (1989). Human nuclear NAD+ ADP-ribosyltransferase(polymerizing): organization of the gene. DNA. 8: 575—580. PMID 2513174 doi:10.1089/dna.1989.8.575
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
Maruyama T., Nara K., Yoshikawa H., Suzuki N. (2007). Txk, a member of the non-receptor tyrosine kinase of the Tec family, forms a complex with poly(ADP-ribose) polymerase 1 and elongation factor 1alpha and regulates interferon-gamma gene transcription in Th1 cells. Clin. Exp. Immunol. 147: 164—175. PMID 17177976 doi:10.1111/j.1365-2249.2006.03249.x
Rolli V., O'Farrell M., Menissier-de Murcia J., de Murcia G.M. (1997). Random mutagenesis of the poly(ADP-ribose) polymerase catalytic domain reveals amino acids involved in polymer branching. Biochemistry. 36: 12147—12154. PMID 9315851 doi:10.1021/bi971055p
Dantzer F., Nasheuer H.P., Vonesch J.L., de Murcia G., Menissier-de Murcia J. (1998). Functional association of poly(ADP-ribose) polymerase with DNA polymerase alpha-primase complex: a link between DNA strand break detection and DNA replication. Nucleic Acids Res. 26: 1891—1898. PMID 9518481 doi:10.1093/nar/26.8.1891
Li Y., Oh H.J., Lau Y.-F.C. (2006). The poly(ADP-ribose) polymerase 1 interacts with Sry and modulates its biological functions. Mol. Cell. Endocrinol. 257: 35—46. PMID 16904257 doi:10.1016/j.mce.2006.06.008